دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa
العناوين الأخرى
Comparative study on kinetic properties of free and immobilized asparaginase from local isolate of Pseudomonase aeruginosa
المؤلف
المصدر
العدد
المجلد 50، العدد 4 (31 ديسمبر/كانون الأول 2009)، ص ص. 482-490، 9ص.
الناشر
تاريخ النشر
2009-12-31
دولة النشر
العراق
عدد الصفحات
9
التخصصات الرئيسية
الموضوعات
الملخص AR
اختبرت خمس طرائق لتقييد الاسباراجينيز المنقى من العزلة المحلية لبكتريا P.aeurginosa تمثلت بالحجز في هلام الأكريل أمايد و الأكار و الجينات الصوديوم و الربط العرضي للجيلاتين المعامل بالكلوتر الديهايد و الربط الأيوني بالمبادل الأيوني DEAE-cellulose و دلت النتائج أن التقييد بالجيلاتين المعامل بالكلوتر الديهايد أفضل هذه الطرائق حيث احتفظ الأنزيم المقيد ب 53.3 % من فعالية الانزيم من فعالية الأنزيم الحر.
و كانت قيم الرقم الهيدروجيني الأمثل لفعالية و ثبات الأنزيم المقيد مساوية إلى 7.5 و 6-8.5 على التوالي و الأنزيم الحر عند القيم 8.5 و 7.5-8 على التوالي.
و احتفظ الأنزيم المقيد بكامل فعاليته عند حضنه لمدة 30 دقيقة في درجات حرارة من 25-45 ˚ م و الأنزيم الحر عند حضنه في درجات حرارة من 25-37 ˚م درست الثوابت الحركية للأنزيم و ظهر أن قيم ثابت ميكاليس Km و السرعة القصوى V max للأنزيم المقيد كانت 0.46 × 10-4 مولار و 12.2 مايكرو مولار / دقيقة بينما للأنزيم الحر بلغت 0.25 × 10-4 مولار و 16.7 مايكرو مولار / دقيقة، و أظهر الأنزيم المقيد تخصصا تجاه مادتي التفاعل L-asparagine و L-glutamine و احتفظ كل من الأنزيم المقيد و الحر بحوالي 90.2 % و 51 % من فعاليتهما الأصلية بعد الأسبوع الثالث من الخزن في درجة حرارة 4 م°.
الملخص EN
The purified asparaginase from local isolate of P.
aeruginosa.was immobilized by gel entrapment using polyacrylamide, agar, sodium alginate, ionic binding on ionexchanger using DEAE-cellulose and immobilized in gelatin by cross-linking with glutaraldehyde.
The later method was the most efficient method for immobilization since the immobilized enzyme retained about 53.5 % of original activity of free enzyme.
The optimal pH for immobilized enzyme activity was 7.5 and the enzyme was most stable at pH 6-8.5, while the values of optimal pH for activity and Stability of free enzyme were 8.5 and (7.5-8) respectively.
The immobilized enzyme retained its original activity when incubated at 25-45C° for 30 min., while the free enzyme retained its original activity after 30 min.
at 25-37C°.
The obtained values of Michaelis constant (Km) and Vmax for immobilized enzyme were 0.46 × 10-4 M and 12.2 μM / min., respectively, and the Km and Vmax for free enzyme were 0.25 × 10-4 M and 16.7 μM / min, respectively.
The immobilized enzyme was highly specific towards L-asparagine and L-glutamine.
The free and immobilized enzyme retained about 90.2 % and 51% of its original activity after 3 weeks of storage at 4 C°.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
عزيز، غازي منعم. 2009. دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa. المجلة العراقية للعلوم،مج. 50، ع. 4، ص ص. 482-490.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-326500
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
عزيز، غازي منعم. دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa. المجلة العراقية للعلوم مج. 50، ع. 4 (2009)، ص ص. 482-490.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-326500
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
عزيز، غازي منعم. دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa. المجلة العراقية للعلوم. 2009. مج. 50، ع. 4، ص ص. 482-490.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-326500
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
العربية
الملاحظات
يتضمن مراجع ببليوجرافية : ص. 489-490
رقم السجل
BIM-326500
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر