![](/images/graphics-bg.png)
دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa
العناوين الأخرى
Comparative study on kinetic properties of free and immobilized asparaginase from local isolate of Pseudomonase aeruginosa
المؤلف
المصدر
العدد
المجلد 50، العدد 4 (31 ديسمبر/كانون الأول 2009)، ص ص. 482-490، 9ص.
الناشر
تاريخ النشر
2009-12-31
دولة النشر
العراق
عدد الصفحات
9
التخصصات الرئيسية
الموضوعات
الملخص AR
اختبرت خمس طرائق لتقييد الاسباراجينيز المنقى من العزلة المحلية لبكتريا P.aeurginosa تمثلت بالحجز في هلام الأكريل أمايد و الأكار و الجينات الصوديوم و الربط العرضي للجيلاتين المعامل بالكلوتر الديهايد و الربط الأيوني بالمبادل الأيوني DEAE-cellulose و دلت النتائج أن التقييد بالجيلاتين المعامل بالكلوتر الديهايد أفضل هذه الطرائق حيث احتفظ الأنزيم المقيد ب 53.3 % من فعالية الانزيم من فعالية الأنزيم الحر.
و كانت قيم الرقم الهيدروجيني الأمثل لفعالية و ثبات الأنزيم المقيد مساوية إلى 7.5 و 6-8.5 على التوالي و الأنزيم الحر عند القيم 8.5 و 7.5-8 على التوالي.
و احتفظ الأنزيم المقيد بكامل فعاليته عند حضنه لمدة 30 دقيقة في درجات حرارة من 25-45 ˚ م و الأنزيم الحر عند حضنه في درجات حرارة من 25-37 ˚م درست الثوابت الحركية للأنزيم و ظهر أن قيم ثابت ميكاليس Km و السرعة القصوى V max للأنزيم المقيد كانت 0.46 × 10-4 مولار و 12.2 مايكرو مولار / دقيقة بينما للأنزيم الحر بلغت 0.25 × 10-4 مولار و 16.7 مايكرو مولار / دقيقة، و أظهر الأنزيم المقيد تخصصا تجاه مادتي التفاعل L-asparagine و L-glutamine و احتفظ كل من الأنزيم المقيد و الحر بحوالي 90.2 % و 51 % من فعاليتهما الأصلية بعد الأسبوع الثالث من الخزن في درجة حرارة 4 م°.
الملخص EN
The purified asparaginase from local isolate of P.
aeruginosa.was immobilized by gel entrapment using polyacrylamide, agar, sodium alginate, ionic binding on ionexchanger using DEAE-cellulose and immobilized in gelatin by cross-linking with glutaraldehyde.
The later method was the most efficient method for immobilization since the immobilized enzyme retained about 53.5 % of original activity of free enzyme.
The optimal pH for immobilized enzyme activity was 7.5 and the enzyme was most stable at pH 6-8.5, while the values of optimal pH for activity and Stability of free enzyme were 8.5 and (7.5-8) respectively.
The immobilized enzyme retained its original activity when incubated at 25-45C° for 30 min., while the free enzyme retained its original activity after 30 min.
at 25-37C°.
The obtained values of Michaelis constant (Km) and Vmax for immobilized enzyme were 0.46 × 10-4 M and 12.2 μM / min., respectively, and the Km and Vmax for free enzyme were 0.25 × 10-4 M and 16.7 μM / min, respectively.
The immobilized enzyme was highly specific towards L-asparagine and L-glutamine.
The free and immobilized enzyme retained about 90.2 % and 51% of its original activity after 3 weeks of storage at 4 C°.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
عزيز، غازي منعم. 2009. دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa. المجلة العراقية للعلوم،مج. 50، ع. 4، ص ص. 482-490.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-326500
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
عزيز، غازي منعم. دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa. المجلة العراقية للعلوم مج. 50، ع. 4 (2009)، ص ص. 482-490.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-326500
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
عزيز، غازي منعم. دراسة مقارنة للصفات الحركية للاسباراجينيز (L-asparaginase) الحر و المقيد من العزلة المحلية Pseudomonase aeruginosa. المجلة العراقية للعلوم. 2009. مج. 50، ع. 4، ص ص. 482-490.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-326500
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
العربية
الملاحظات
يتضمن مراجع ببليوجرافية : ص. 489-490
رقم السجل
BIM-326500
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
![](/images/ebook-kashef.png)
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر
![](/images/kashef-image.png)