Differentiation between l-alanine-glutamate and l-alanine-glycine transaminases in trichoderma viride

الملخص AR

أوضحت النتائج التي تم التوصل إليها أن خلاصات خلايا فطرة الترايكوديرما فيردي قد حفزت النقل الأميني بين ل- ألانين و كل من الجلايوكسيلات و آلفا– كيتوجلوتارات لتكوين كل من الجليسين و الجلوتوميت و قد دلت النتائج أن التفاعل بين ل- ألانين و آلفا–كيتوجلوتارات و المحفز بأنزيم ل- ألانين–جلوتامات ترانس أميناز عكسي.

أما التفاعل بين ل- ألانين و الجلايوكسيلات و المحفز بإنزيم ل- ألانين–جليسين ترانس أميناز فيعتبر تفاعلا غير عكسي.

و لقد أتضح أن أعلى نشاط لإنزيم ل- ألانين–جليسين ترانس أميناز كان عند الرقم الهيدروجيني 9، بينما كان أعلى معدل لنشاط إنزيم ل- ألانين–جلوتامات ترانس أميناز عند الرقم الهيدروجيني 5 و 7.

أما درجة الحرارة المثلى، فقد دلت النتائج على أن النشاط الأمثل للإنزيمين قد تم الحصول عليه عند درجة حرارة 40 مo.

و لقد تم حساب قيمة ثابت ميكالس لكلا الإنزيمين.

كما أثبتت التجارب أن نشاط أنزيم ل- ألانين– جلوتامات ترانس أميناز يتم تحفيزه بإضافة فوسفات البيرودوكسال، بينما كان للهيدروكسيل أمين تأثير مثبط على هذا النشاط.

و قد تم معادلة هذا التأثير المثبط للهيدروكسيل أمين بإضافة مرافق الإنزيم الفوسفات البيرودوكسال، و يدل هذا على أن الإنزيم يتطلب فوسفات البيرودوكسال، و من ناحية أخرى أثبتت التجارب أن إضافة فوسفات البيرودوكسال لا تزيد حافزية إنزيم ل- ألانين–جليسين ترانس أميناز.

و من خلال النتائج السابقة، يمكن استنتاج أن تفاعلي النقل الأميني ل- ألانين في فطرة الترايكوديرما فيردي يتم حفزهما بإنزيمي نقل أميني مختلفين.