Partial separation and some kinetic studies of ceruloplasmin in human serum

العناوين الأخرى

فصل جزئي و دراسة بعض الصفات الحركية لأنزيم السليروبلازمين من مصل الإنسان

المؤلفون المشاركون

Ahmad, Tariq Y.
al-Hilali, Luayy A.

المصدر

Rafidain Journal of Science

العدد

المجلد 20، العدد 1 (31 مارس/آذار 2009)، ص ص. 47-60، 14ص.

الناشر

جامعة الموصل كلية العلوم

تاريخ النشر

2009-03-31

دولة النشر

العراق

عدد الصفحات

14

التخصصات الرئيسية

الأحياء

الموضوعات

الملخص AR

في هذه الدراسة حاولنا عزل أنزيم سليروبلازمين من المصل، إذ تم فصل حزمتين رئيستين من البروتينات بتقنية الترشيح الهلامي للراسب البروتيني الناتج من الترسيب بــ بولي اثيلين كلايكول (4000)، و أظهرت الحزمة الثانية فعالية عالية لأنزيم السليروبلازمين.

بعدها قدر الوزن الجزيئي للأنزيم باستخدام تقنيتي الترشيح الهلامي و الهجرة الكهربائية، و التي كانت بحدود (138111) و (134400) دالتون على التوالي.

و تم إيجاد الظروف المثالية لفعالية أنزيم السليروبلازمين و كانت كالآتي : استخدام (35.8) ملي مول / لتر من مادة (p-phenylenediamine) كمادة أساس و (0.1) مول / لتر من المحلول المنظم (Sodium acetate buffer) عند أس هيدروجيني (5.45) و درجة حرارة (56) م° بفترة زمنية مقدارها (35) دقيقة.

و باستخدام رسم لاين ويفر–برك تم إيجاد قيمة السرعة القصوى (Vmax) و ثابت مكيلس (Km) و كانتا مساوية لـ (0.83 مايكرومول / دقيقة) و (15.38) ملي مول / لتر على التوالي.

كذلك تمت دراسة تأثير المثبطات على فعالية أنزيم السليروبلازمين، و بينت النتائج أن كلوريد الصوديوم مثبط لا تنافسي لفعالية الأنزيم بتركيز (70) ملي مول / لتر.

الملخص EN

The study attempts to isolate the enzyme ceruloplasmin from human serum.

Two proteinous components had been isolated by gel filtration chromatography from the precipitate produced by polyethylene glycol (4000).

It was found that only the second peak had a high activity for ceruloplasmin.

The apparent molecular weight of the isolated ceruloplasmin using gel filtration chromatography and SDS-PAGE was (138111) and (134400) dalton respectively Maximum activity for ceruloplasmin was obtained using (35.8) mmol / l of pphenylenediamine as a substrate for the enzyme, sodium acetate (0.1 mol / l) as a buffer at pH (5.45) for (35) minutes at (56) °C.

Using lineweaver–burk plot, it was found that maximum velocity (Vmax) and Michaelis constant (Km) had the values of (0.83) μmol / min and (15.38) mmol/l respectively.

The effects of some chemical compounds on the ceruloplasmin activity were investigated.

Sodium chloride showed uncompetitive inhibition on the activity of the enzyme at a concentration of (70) mmol / l.

نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)

Ahmad, Tariq Y.& al-Hilali, Luayy A.. 2009. Partial separation and some kinetic studies of ceruloplasmin in human serum. Rafidain Journal of Science،Vol. 20, no. 1, pp.47-60.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-331347

نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)

Ahmad, Tariq Y.& al-Hilali, Luayy A.. Partial separation and some kinetic studies of ceruloplasmin in human serum. Rafidain Journal of Science Vol. 20, no. 1 (2009), pp.47-60.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-331347

نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)

Ahmad, Tariq Y.& al-Hilali, Luayy A.. Partial separation and some kinetic studies of ceruloplasmin in human serum. Rafidain Journal of Science. 2009. Vol. 20, no. 1, pp.47-60.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-331347

نوع البيانات

مقالات

لغة النص

الإنجليزية

الملاحظات

Includes bibliographical references : p. 58-60

رقم السجل

BIM-331347