Asp295 Stabilizes the Active-Site Loop Structure of Pyruvate Dehydrogenase, Facilitating Phosphorylation of Ser292 by Pyruvate Dehydrogenase-Kinase
المؤلفون المشاركون
Hirani, Tripty A.
Miernyk, Ján A.
Randall, Douglas D.
Tovar-Méndez, Alejandro
المصدر
العدد
المجلد 2011، العدد 2011 (31 ديسمبر/كانون الأول 2011)، ص ص. 1-13، 13ص.
الناشر
Hindawi Publishing Corporation
تاريخ النشر
2011-01-17
دولة النشر
مصر
عدد الصفحات
13
التخصصات الرئيسية
الملخص EN
We have developed an in vitro system for detailed analysis of reversible phosphorylation of the plant mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex, comprising recombinant Arabidopsis thaliana α2β2-heterotetrameric pyruvate dehydrogenase (E1) plus A.
thaliana E1-kinase (AtPDK).
Upon addition of MgATP, Ser292, which is located within the active-site loop structure of E1α, is phosphorylated.
In addition to Ser292, Asp295 and Gly297 are highly conserved in the E1α active-site loop sequences.
Mutation of Asp295 to Ala, Asn, or Leu greatly reduced phosphorylation of Ser292, while mutation of Gly297 had relatively little effect.
Quantitative two-hybrid analysis was used to show that mutation of Asp295 did not substantially affect binding of AtPDK to E1α.
When using pyruvate as a variable substrate, the Asp295 mutant proteins had modest changes in kcat, Km, and kcat/Km values.
Therefore, we propose that Asp295 plays an important role in stabilizing the active-site loop structure, facilitating transfer of the γ-phosphate from ATP to the Ser residue at regulatory site one of E1α.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
Hirani, Tripty A.& Tovar-Méndez, Alejandro& Miernyk, Ján A.& Randall, Douglas D.. 2011. Asp295 Stabilizes the Active-Site Loop Structure of Pyruvate Dehydrogenase, Facilitating Phosphorylation of Ser292 by Pyruvate Dehydrogenase-Kinase. Enzyme Research،Vol. 2011, no. 2011, pp.1-13.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-509806
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
Hirani, Tripty A.…[et al.]. Asp295 Stabilizes the Active-Site Loop Structure of Pyruvate Dehydrogenase, Facilitating Phosphorylation of Ser292 by Pyruvate Dehydrogenase-Kinase. Enzyme Research No. 2011 (2011), pp.1-13.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-509806
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
Hirani, Tripty A.& Tovar-Méndez, Alejandro& Miernyk, Ján A.& Randall, Douglas D.. Asp295 Stabilizes the Active-Site Loop Structure of Pyruvate Dehydrogenase, Facilitating Phosphorylation of Ser292 by Pyruvate Dehydrogenase-Kinase. Enzyme Research. 2011. Vol. 2011, no. 2011, pp.1-13.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-509806
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
الإنجليزية
الملاحظات
Includes bibliographical references
رقم السجل
BIM-509806
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر