![](/images/graphics-bg.png)
Crystal Structure of Mouse Thymidylate Synthase in Tertiary Complex with dUMP and Raltitrexed Reveals N-Terminus Architecture and Two Different Active Site Conformations
المؤلفون المشاركون
Rode, Wojciech
Rypniewski, Wojciech
Dowierciał, Anna
Jarmuła, Adam
Wilk, Piotr
المصدر
العدد
المجلد 2014، العدد 2014 (31 ديسمبر/كانون الأول 2014)، ص ص. 1-7، 7ص.
الناشر
Hindawi Publishing Corporation
تاريخ النشر
2014-06-03
دولة النشر
مصر
عدد الصفحات
7
التخصصات الرئيسية
الملخص EN
The crystal structure of mouse thymidylate synthase (mTS) in complex with substrate dUMP and antifolate inhibitor Raltitrexed is reported.
The structure reveals, for the first time in the group of mammalian TS structures, a well-ordered segment of 13 N-terminal amino acids, whose ordered conformation is stabilized due to specific crystal packing.
The structure consists of two homodimers, differing in conformation, one being more closed (dimer AB) and thus supporting tighter binding of ligands, and the other being more open (dimer CD) and thus allowing weaker binding of ligands.
This difference indicates an asymmetrical effect of the binding of Raltitrexed to two independent mTS molecules.
Conformational changes leading to a ligand-induced closing of the active site cleft are observed by comparing the crystal structures of mTS in three different states along the catalytic pathway: ligand-free, dUMP-bound, and dUMP- and Raltitrexed-bound.
Possible interaction routes between hydrophobic residues of the mTS protein N-terminal segment and the active site are also discussed.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
Dowierciał, Anna& Wilk, Piotr& Rypniewski, Wojciech& Rode, Wojciech& Jarmuła, Adam. 2014. Crystal Structure of Mouse Thymidylate Synthase in Tertiary Complex with dUMP and Raltitrexed Reveals N-Terminus Architecture and Two Different Active Site Conformations. BioMed Research International،Vol. 2014, no. 2014, pp.1-7.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-510320
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
Dowierciał, Anna…[et al.]. Crystal Structure of Mouse Thymidylate Synthase in Tertiary Complex with dUMP and Raltitrexed Reveals N-Terminus Architecture and Two Different Active Site Conformations. BioMed Research International No. 2014 (2014), pp.1-7.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-510320
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
Dowierciał, Anna& Wilk, Piotr& Rypniewski, Wojciech& Rode, Wojciech& Jarmuła, Adam. Crystal Structure of Mouse Thymidylate Synthase in Tertiary Complex with dUMP and Raltitrexed Reveals N-Terminus Architecture and Two Different Active Site Conformations. BioMed Research International. 2014. Vol. 2014, no. 2014, pp.1-7.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-510320
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
الإنجليزية
الملاحظات
Includes bibliographical references
رقم السجل
BIM-510320
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
![](/images/ebook-kashef.png)
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر
![](/images/kashef-image.png)