The V30M Amyloidogenic Mutation Decreases the Rate of Refolding Kinetics of the Tetrameric Protein Transthyretin
المؤلفون المشاركون
Jesus, Catarina S. H.
Vaz, Daniela C.
Saraiva, Maria J. M.
Brito, Rui M. M.
المصدر
العدد
المجلد 2012، العدد 2012 (31 ديسمبر/كانون الأول 2012)، ص ص. 1-6، 6ص.
الناشر
Hindawi Publishing Corporation
تاريخ النشر
2012-07-11
دولة النشر
مصر
عدد الصفحات
6
التخصصات الرئيسية
الملخص EN
Transthyretin (TTR) is a homotetrameric protein implicated in several amyloid diseases.
The mechanism by which TTR is converted into elongated fibrillar assemblies has been extensively investigated, and numerous studies showed that dissociation of the native tetrameric structure into partially unfolded monomeric species precedes amyloid formation.
The small differences observed in the crystal structures of different TTR variants, as well as the thermodynamics and kinetics of tetramer dissociation, do not seem to completely justify the amyloidogenic potential of different TTR variants.
With this in mind, we have studied the refolding kinetics of WT-TTR and its most common amyloidogenic variant V30M-TTR, monitoring changes in intrinsic tryptophan fluorescence at different urea and protein concentrations.
Our results demonstrate that the in vitro refolding mechanisms of WT- and V30M-TTR are similar, involving a dimeric intermediate.
However, there are large differences in the refolding rate constants for the two variants, specially close to physiological conditions.
Interestingly, tetramer formation occurs at a much slower rate in the amyloidogenic variant V30M-TTR than in WT-TTR, which in the in vivo setting may promote the accumulation of monomeric species in the extracellular environment, resulting in higher susceptibility for aggregation and amyloid formation instead of spontaneous refolding.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
Jesus, Catarina S. H.& Vaz, Daniela C.& Saraiva, Maria J. M.& Brito, Rui M. M.. 2012. The V30M Amyloidogenic Mutation Decreases the Rate of Refolding Kinetics of the Tetrameric Protein Transthyretin. Journal of Spectroscopy،Vol. 2012, no. 2012, pp.1-6.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-998757
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
Jesus, Catarina S. H.…[et al.]. The V30M Amyloidogenic Mutation Decreases the Rate of Refolding Kinetics of the Tetrameric Protein Transthyretin. Journal of Spectroscopy No. 2012 (2012), pp.1-6.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-998757
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
Jesus, Catarina S. H.& Vaz, Daniela C.& Saraiva, Maria J. M.& Brito, Rui M. M.. The V30M Amyloidogenic Mutation Decreases the Rate of Refolding Kinetics of the Tetrameric Protein Transthyretin. Journal of Spectroscopy. 2012. Vol. 2012, no. 2012, pp.1-6.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-998757
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
الإنجليزية
الملاحظات
Includes bibliographical references
رقم السجل
BIM-998757
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر