عزل و تنقية بيتا كازين حليب الماعز المحلي و دراسة فعالية متحللاته في تثبيط الإنزيم المحول للأنجيوتنسين 1
Other Title(s)
Separation and purification of local goat milk β-casein and studying effectiveness of its hydrolysates in inhibition of angiotensin-converting enzyme 1 (ace1)
Joint Authors
عمر عادل عبود
دوش، كفاح سعيد عباس
Source
المجلة العراقية للعلوم و التكنولوجيا
Issue
Vol. 11, Issue 2 (30 Jun. 2020), pp.8-24, 17 p.
Publisher
Ministry of science and technology
Publication Date
2020-06-30
Country of Publication
Iraq
No. of Pages
17
Main Subjects
Topics
Abstract AR
نقي بروتين بيتا كازين من الكازين الحامضي لحليب الماعز المحلي بشكل أولي باستعمال تراكيز من محلول يوريا و تغيير الرقم الهيدروجيني pH ثم تنقية نهائية و بمرحاتينن باستعمال المبادل الأيوني السالب DEAE-Cellulose 52 ثم الترشيح الهلامي باستعمال عمود Sephadex G-75 و تم التأكد من نقاوته بتقنية الترحيل الكهربائي بوجود المواد الماسخة SDS-PAGE و ظهر بيتا كازين على شكل حزمة واحدة و بوزن جزيئي 24.2 ك.د مقدرة بطريقة قياسRF للبروتين.
أجريت عملية تحلل بيتا كازين النقي بإنزيمات الببسين و التربسين و بكليهما معا بنسبة1:1 و ظهرت عدة ببتيدات في المتحللات تختلف في قابليتها على تثبيط الإنزيم المحول للإنجيوتنسين1 و كانت أعلى نسبة تثبيط لفعالية Angiotensin Converting Enzyme1 (ACE1) من الببتيدات الناتجة بالببسبن و التربسين معا و بالذات بعد مرور8 ساعات من التحلل المشار له بالرمز(M8Hβ) إذ كانت قيمة درجة التحللDegree of Hydrolysis (DH) هي 54.443% و بنسبة تثبيط هي 67.310% مقارنة بقيمة DH 48.701 و42.23% و بنسب تثبيط 64.84 و65.665% لكل من المتحللات الناتجة بفعل الببسين و التربسين على التوالي.
Abstract EN
β- Casein (β-CN) protein from the acid casein of local goat milk was purified primarily using concentrations of urea solution and pH change, then purified with negative ion exchanger DEAE-cellulose 52 and gel filtration using column SephadexG-75.
Its purity was confirmed by electrophoresis with SDS-PAGE and the β- CN appeared in a single band with MW of 24.2 kDa estimated by the protein RF measurement method.
The hydrolysis of pure β-CN with pepsin, trypsin, and both together at a 1:1 ratio several peptides appeared in the hydrolysates that differed in their ability to inhibit the angiotensin-converting enzyme 1 (ACE1) and had the highest inhibition of the peptides produced by pepsin and trypsin together, especially after 8 hours of hydrolysis which indicated with symbol (βM8H).
Degree of Hydrolysis (DH) was 54.443 % with inhibition rate is 67.310% comparison of DH 48.701 and 42.23% with inhibition rates of 64.84 and 65.665% for both hydrolysates by pepsin and trypsin respectively
American Psychological Association (APA)
عمر عادل عبود ودوش، كفاح سعيد عباس. 2020. عزل و تنقية بيتا كازين حليب الماعز المحلي و دراسة فعالية متحللاته في تثبيط الإنزيم المحول للأنجيوتنسين 1. المجلة العراقية للعلوم و التكنولوجيا،مج. 11، ع. 2، ص ص. 8-24.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-1439826
Modern Language Association (MLA)
عمر عادل عبود ودوش، كفاح سعيد عباس. عزل و تنقية بيتا كازين حليب الماعز المحلي و دراسة فعالية متحللاته في تثبيط الإنزيم المحول للأنجيوتنسين 1. المجلة العراقية للعلوم و التكنولوجيا مج. 11، ع. 2 (2020)، ص ص. 8-24.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-1439826
American Medical Association (AMA)
عمر عادل عبود ودوش، كفاح سعيد عباس. عزل و تنقية بيتا كازين حليب الماعز المحلي و دراسة فعالية متحللاته في تثبيط الإنزيم المحول للأنجيوتنسين 1. المجلة العراقية للعلوم و التكنولوجيا. 2020. مج. 11، ع. 2، ص ص. 8-24.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-1439826
Data Type
Journal Articles
Language
Arabic
Notes
يتضمن مراجع ببليوجرافية : ص. 22-24
Record ID
BIM-1439826