L- alanine - glycine transaminase in thielaviopsis paradoxa

Abstract AR

أوضحت النتائج التي تم التوصل إليها, أن خلاصات خلايا فطرة ثيلافيوبسيس برادوكسا قد حفزت النقل الأميني بين ل–ألانين و الجلايوكسيلات أنزيميا.

لتكوين الجليسين و البيروفات.

و قد برهنت النتائج أن هذا التفاعل و المحفز بأنزيم ل–ألانين–جليسين ترانسأمينيز يعتبر تفاعلا غير قابل للإنعكاس.

و اتضح أن أعلى نشاط للإنزيم كان عن الرقم الهيدروجيني 7,5 و درجة 20م.

كما وجد أن قيمة ثابت ميكالس لكل من ألالنين و الجليكوسيلات هي 6,2 و 5,7 مليمولار على التوالي.

و نتيجة لتحضين ل–الأنين مع أحد الأحماض الكيتونية (الجليوكسيلات, ألفا–كيتوجلوتارات أو أو كيال أسيتات) بوجود خلاصات خلايا فطرة ثيلافيوبسييس برادوكسا.

لم يثبت وجود إنززيمات ترانسأمينيز أخرى لحمض ل–الأنين بخلاف إنزيم الأنين–جليسين ترانسأمينيز, حيث لم تستطيع خلاصات خلايا الفطر القيام بعملية النقل الأميني بين ل–الأنين و كل من ألفا–كيتوجلوتارات أو كسال أسيتات.

و قد أقبتت التجارب التي أجريت أن إضافة فويفات البيرودوكسال لا تحفز نشاط أنزيم ل–الأنين–جليسين ترانسأمينيز.

تمت دراسة مدى استقرار نشاط الأنزيم حيث لوحظ كذلك أن الفصل الغشائي في المحلول المنظم فوسفات الصودثوم 0.05 ملار عند الرقم الهيدروجيني 7,5 أدى إلى أن يفقد الأنزيم نشاطه كاملا, بينما بقى نشاط الأنزيم ثابتا عند الديلزة باستخدام الماء المقطر.