L- alanine - glycine transaminase in thielaviopsis paradoxa
Joint Authors
al-Qadib, Siham
aI-Kalefa, Dalal Husayn
Source
Saudi Journal of Biological Sciences
Issue
Vol. 8, Issue 2 (31 Dec. 2001), pp.123-134, 12 p.
Publisher
Publication Date
2001-12-31
Country of Publication
Saudi Arabia
No. of Pages
12
Main Subjects
Topics
Abstract AR
أوضحت النتائج التي تم التوصل إليها, أن خلاصات خلايا فطرة ثيلافيوبسيس برادوكسا قد حفزت النقل الأميني بين ل–ألانين و الجلايوكسيلات أنزيميا.
لتكوين الجليسين و البيروفات.
و قد برهنت النتائج أن هذا التفاعل و المحفز بأنزيم ل–ألانين–جليسين ترانسأمينيز يعتبر تفاعلا غير قابل للإنعكاس.
و اتضح أن أعلى نشاط للإنزيم كان عن الرقم الهيدروجيني 7,5 و درجة 20م.
كما وجد أن قيمة ثابت ميكالس لكل من ألالنين و الجليكوسيلات هي 6,2 و 5,7 مليمولار على التوالي.
و نتيجة لتحضين ل–الأنين مع أحد الأحماض الكيتونية (الجليوكسيلات, ألفا–كيتوجلوتارات أو أو كيال أسيتات) بوجود خلاصات خلايا فطرة ثيلافيوبسييس برادوكسا.
لم يثبت وجود إنززيمات ترانسأمينيز أخرى لحمض ل–الأنين بخلاف إنزيم الأنين–جليسين ترانسأمينيز, حيث لم تستطيع خلاصات خلايا الفطر القيام بعملية النقل الأميني بين ل–الأنين و كل من ألفا–كيتوجلوتارات أو كسال أسيتات.
و قد أقبتت التجارب التي أجريت أن إضافة فويفات البيرودوكسال لا تحفز نشاط أنزيم ل–الأنين–جليسين ترانسأمينيز.
تمت دراسة مدى استقرار نشاط الأنزيم حيث لوحظ كذلك أن الفصل الغشائي في المحلول المنظم فوسفات الصودثوم 0.05 ملار عند الرقم الهيدروجيني 7,5 أدى إلى أن يفقد الأنزيم نشاطه كاملا, بينما بقى نشاط الأنزيم ثابتا عند الديلزة باستخدام الماء المقطر.
Abstract EN
Cell free extracts of the filamentous fungus Thielaviopsis paradox a catalyzed the transamination between L-alanine and glycosylate by L-alanine-glycine transaminase (EC 2.6.1.44).
This enzyme reaction was irreversible.
The optimum activity was at pH 7.5 and 20°C.
Km values for L-alanine and glycosylate were 6.2 mM and 5.7 mM, respectively.
When L-alanine and only one of three keto acid a (glycosylate, ketoglutrate or oxaloacetate) were incubated with dialyzed cell free extracts of Thielaviopsis paradox a, the only active transaminase involving L-alanine was the alanine-glycine enzyme.
The extracts could not catalyze the transamination between L-alanine and either oxaloacetate or a-ketoglutarate.
Pyridoxal phosphate did not stimulate the activity of the enzyme.
Dialysis for 24 h against 0.05 M phosphate buffer at pH 7.5 completely inhibited the activity of enzyme.
American Psychological Association (APA)
al-Qadib, Siham& aI-Kalefa, Dalal Husayn. 2001. L- alanine - glycine transaminase in thielaviopsis paradoxa. Saudi Journal of Biological Sciences،Vol. 8, no. 2, pp.123-134.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-240618
Modern Language Association (MLA)
al-Qadib, Siham& aI-Kalefa, Dalal Husayn. L- alanine - glycine transaminase in thielaviopsis paradoxa. Saudi Journal of Biological Sciences Vol. 8, no. 2 (Dec. 2001), pp.123-134.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-240618
American Medical Association (AMA)
al-Qadib, Siham& aI-Kalefa, Dalal Husayn. L- alanine - glycine transaminase in thielaviopsis paradoxa. Saudi Journal of Biological Sciences. 2001. Vol. 8, no. 2, pp.123-134.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-240618
Data Type
Journal Articles
Language
English
Notes
Includes bibliographical references : p 132-133
Record ID
BIM-240618