Partial purification and some properties of protease from Microsporumcanis
Other Title(s)
التنقية الجزئية و بعض صفات البروتيز من Microsporum canis
Joint Authors
Shukhayr, Haydar
Umran, Rabab
al-Janabi, Jawad Kazim Abbud
Source
Iraqi Journal of Biotechnology
Issue
Vol. 6, Issue 1 (30 Jun. 2007), pp.119-131, 13 p.
Publisher
University of Baghdad Genetic Engineering and Biotechnology for Postgraduate Studies
Publication Date
2007-06-30
Country of Publication
Iraq
No. of Pages
13
Main Subjects
Abstract AR
عزلت السلالة السريرية Microsporum canis من عينة السعفة الحلقية في الذراع للإنسان.
تفرز خلايا الفطر البروتييز الخارجي إلى الوسط السائل المحتوى على شعر الإنسان.
تم تنقية الإنزيم جزئيا 35.8 مرة من راشح المزرعة بعدة خطوات متسلسلة مثل الترسيب بملح كبريتات الأمونيوم (80% إشباع) و كروموتوغرافيا التبادل الأيوني بطريقة الوجبة بوساطة المبادل الأيوني الموجب CMC-cellulose ثم المبادل الأيوني السالب DEAE- cellulose بطريقة العمود. تم دراسة بعض صفات الإنزيم المنقى جزئيا, إذ وجد أنه يمتلك فعالية مثلى في الرقم الهيدروجيني 9 و أعلى فعالية له عند الرقم الهيدروجيني 11 و إن الإنزيم ثابتا في الأس الهيدروجيني القاعدي 9 لمدة 30 دقيقة بدرجة حرارة 25 م.
تزداد الفعالية الإنزيمية اتجاه الكازين بارتفاع درجات حرارية أدنى من 20 م, و يفقد 80% من الفعالية بعد حضنه بدرجة حرارة 60 م لمدة 30 دقيقة.
يمتلك الإنزيم طاقة تنشيط لتحويل الكازين إلى الناتج بمقدار 3.314 كيلو سعرة / مول و طاقة التنشيط لمسخ البروتين بمقدار 49.675 كيلو سعرة / مول, مما يشير أن الإنزيم حساس للحرارة.
Abstract EN
Clinical strain Microsporum canis was isolated from specimen of patient with Tinea corporis in arm and it has ability to produce extra cellular keratinolytic protease in a broth containing human hair.
The enzyme was partial purified 35.8-fold from culture filtrate by sequential steps through salting out with ammonium sulfate precipitation (80 % saturation), ion exchange Chromatography by batch wise ion exchange by CM-Cellulose cation resin and anion resin by DEAEcellulose Column.
The partially purified enzyme had an optimum activity at pH 9 and maximum activity at pH11.
The activity was stable in the alkaline pH 9 for 30 min at 25°C.
Enzyme activity toward casein increased when temperature raised more than 20°C and maximal activity attained at 55° C.
The enzyme was stable at temperature under 25˚C and approximately 80 % of its activity abolished by incubation of the enzyme at 60 ° C for 30 min.
Protease had activation energy equal 3.
314 Kcal / Mole that to be able to transform casein to product.
On the other hand, the activation energy for denaturation was equal to 49.
675 Kcal / Mole.
The result of this experiment demonstrated that the enzyme is heat labile.
American Psychological Association (APA)
Shukhayr, Haydar& Umran, Rabab& al-Janabi, Jawad Kazim Abbud. 2007. Partial purification and some properties of protease from Microsporumcanis. Iraqi Journal of Biotechnology،Vol. 6, no. 1, pp.119-131.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-334866
Modern Language Association (MLA)
Shukhayr, Haydar…[et al.]. Partial purification and some properties of protease from Microsporumcanis. Iraqi Journal of Biotechnology Vol. 6, no. 1 (2007), pp.119-131.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-334866
American Medical Association (AMA)
Shukhayr, Haydar& Umran, Rabab& al-Janabi, Jawad Kazim Abbud. Partial purification and some properties of protease from Microsporumcanis. Iraqi Journal of Biotechnology. 2007. Vol. 6, no. 1, pp.119-131.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-334866
Data Type
Journal Articles
Language
English
Notes
Includes bibliographical references : p. 130-131
Record ID
BIM-334866