Implication de la glutamate deshydrogénase et la glutamine synthétase glutamate synthase dans la formation du glutamate chez le champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilum

Abstract FRE

Afin de préciser les voies d’assimilation de l’ammonium chez le champignon ectomycohizien Cenococcum geophilum, les activités des enzymes impliquées dans l’assimilation primaire de l’azote ainsi que la teneur des acides aminés libres ont été déterminées, en présence ou en absence des inhibiteurs spécifiques de ces enzymes.

Le transfert du mycélium carencé, sur milieu de culture contenant comme seule source d’azote les nitrates en présence de methionine sulfoximine ou d’albizine, a montré une inhibition des activités enzymatiques des aminotransférases.

Ceci indique la dépendance de ces enzymes de l’activité du cycle glutamine synthétase / glutamate synthase.

L’accumulation des acides aminés a été inhibée par la méthionine sulfoximine, l’albizine et l’acide aminooxyacétate.

L’inhibition très marquée de l’accumulation du glutamate et de la glutamine dans les cellules fongiques par l’albizine montre clairement le rôle majeur de la glutamate synthase dans la synthèse du glutamate.

Il est donc claire que l’assimilation de l’ammonium peut se faire par les deux voies : la voie glutamate déshydrogénes à NADP et la voie glutamine synthétase / glutamate synthase et que le passage de l’azote par le cycle glutamine synthétase / glutamate synthase est une étape importante dans la synthèse des acides aminés chez Cenococcum geophilum.