Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora
العناوين الأخرى
خواض إنزيم ل-سيرين ديهدراتيز في فطرة الترنياريا كلاميدواسبورا
المؤلفون المشاركون
al-Qadib, Siham
al-Tami, Muna Salih
المصدر
Saudi Journal of Biological Sciences
العدد
المجلد 13، العدد 2 (31 ديسمبر/كانون الأول 2006)، ص ص. 105-114، 10ص.
الناشر
تاريخ النشر
2006-12-31
دولة النشر
السعودية
عدد الصفحات
10
التخصصات الرئيسية
الموضوعات
الملخص AR
استخدم الأنزيم المنقى جزئيا في دراسة خواص إنزيم لسيرين ديهيدراتيز لفطرة الترناريا كلاميدوسبورا.
و قد أظهر الفصل عن طريق هلام كبريتات دودي سيل الصوديوم للمستحضر النهائي لإنزيم ل - سيرين ديهيدراتيز المنقى جزئيا الخاص بفطرة الترناريا كلاميدوسبورا أنه يحتوي على أربعة بروتينات لها أوزان جزيئية 96 كيلو دالتون و 52 كيلودالتون و 14 كيلودالتون و 8 كيلودالتون.
بلغ أقصى معدل للنشاط الأنزيمي عند درجة حرارة 40 م° و رقم هيدروجيني 8.5.
أوضحت النتائج أن أنزيم ل - سيرينديهيدراتيز لفطرة الترناريا كلاميدوسبورا غير ثابت حراريا.
بلغت قيمة ثابت ميكالس للإنزيم مع لسيرين 39.2 مليمولار.
و أثبتت النتائج أن إنزيم لسيرين ديهيدراتيز قد حفز نزع المجموعة الأمينية من دلسيرين ، ألانين، جليسين، ل - ثريونين، دلثريونين، دثريونين و لكن بمعدل أبطأ من معدل نزعها من لسيرين. اتضح أن إنزيم ل - سيرين ديهيدراتيز يحتاج المادة البيرودوكسال -5-فوسفات كمرافق إنزيمي. لم يتم تحفيز نشاط الإنزيم بإضافة الأيونات المعدنية بل كان لكل من Zn2 Ni2+ Fe2+ و Cu2+ تأثير مثبط. وجد أن إضافة ل - سيستين إلى محلول التفاعل يحدث تثبيطا لا تنافسيا لإنزيم فطرة الترناريا كلاميدوسبورا و كان ثابت التفكك Ki مساويا 5.4 مليمولار.
و قد تم دراسة مدى ثبات نشاط الإنزيم تحت الظروف المختلفة.
الملخص EN
Partial purified enzyme was used in studying the properties of L-serine dehydratase (EC 4.2.1.13) of Alternaria chlamydospora. The final active preparation contained four proteins of 96, 52, 14 and 8 kDa as judged by SDS-PAGE.
Maximum enzymatic activity was observed at 45 oC and pH 8.5.
The enzyme was thermolabile.
Km value for L-serine was 39.2 mM.
The enzyme was catalyzed the deamination of DL-serine, L-alanine, glycine, L-threonine, DL-threonine and D-threonine but at slower rates than that found in L-serine.
Pyridoxal phosphate stimulates the activity of L-serine dehydratase.
None of tested metal salts activated the enzyme.
Alternatively the enzyme activity was inhibited by Ni2+, Fe2+, Cu2+ and Zn2+.
L-Cysteine inhibited L-serine dehydratase of Alternaria chlamydospora noncompetitively with a Ki of 5.4 mM.
Stability of the enzyme under different conditions was investigated.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
al-Qadib, Siham& al-Tami, Muna Salih. 2006. Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora. Saudi Journal of Biological Sciences،Vol. 13, no. 2, pp.105-114.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-239955
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
al-Qadib, Siham& al-Tami, Muna Salih. Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora. Saudi Journal of Biological Sciences Vol. 13, no. 2 (Dec. 2006), pp.105-114.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-239955
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
al-Qadib, Siham& al-Tami, Muna Salih. Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora. Saudi Journal of Biological Sciences. 2006. Vol. 13, no. 2, pp.105-114.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-239955
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
الإنجليزية
الملاحظات
Includes bibliographical references : p. 112-113
رقم السجل
BIM-239955
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر
