Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora
Other Title(s)
خواض إنزيم ل-سيرين ديهدراتيز في فطرة الترنياريا كلاميدواسبورا
Joint Authors
al-Qadib, Siham
al-Tami, Muna Salih
Source
Saudi Journal of Biological Sciences
Issue
Vol. 13, Issue 2 (31 Dec. 2006), pp.105-114, 10 p.
Publisher
Publication Date
2006-12-31
Country of Publication
Saudi Arabia
No. of Pages
10
Main Subjects
Topics
Abstract AR
استخدم الأنزيم المنقى جزئيا في دراسة خواص إنزيم لسيرين ديهيدراتيز لفطرة الترناريا كلاميدوسبورا.
و قد أظهر الفصل عن طريق هلام كبريتات دودي سيل الصوديوم للمستحضر النهائي لإنزيم ل - سيرين ديهيدراتيز المنقى جزئيا الخاص بفطرة الترناريا كلاميدوسبورا أنه يحتوي على أربعة بروتينات لها أوزان جزيئية 96 كيلو دالتون و 52 كيلودالتون و 14 كيلودالتون و 8 كيلودالتون.
بلغ أقصى معدل للنشاط الأنزيمي عند درجة حرارة 40 م° و رقم هيدروجيني 8.5.
أوضحت النتائج أن أنزيم ل - سيرينديهيدراتيز لفطرة الترناريا كلاميدوسبورا غير ثابت حراريا.
بلغت قيمة ثابت ميكالس للإنزيم مع لسيرين 39.2 مليمولار.
و أثبتت النتائج أن إنزيم لسيرين ديهيدراتيز قد حفز نزع المجموعة الأمينية من دلسيرين ، ألانين، جليسين، ل - ثريونين، دلثريونين، دثريونين و لكن بمعدل أبطأ من معدل نزعها من لسيرين. اتضح أن إنزيم ل - سيرين ديهيدراتيز يحتاج المادة البيرودوكسال -5-فوسفات كمرافق إنزيمي. لم يتم تحفيز نشاط الإنزيم بإضافة الأيونات المعدنية بل كان لكل من Zn2 Ni2+ Fe2+ و Cu2+ تأثير مثبط. وجد أن إضافة ل - سيستين إلى محلول التفاعل يحدث تثبيطا لا تنافسيا لإنزيم فطرة الترناريا كلاميدوسبورا و كان ثابت التفكك Ki مساويا 5.4 مليمولار.
و قد تم دراسة مدى ثبات نشاط الإنزيم تحت الظروف المختلفة.
Abstract EN
Partial purified enzyme was used in studying the properties of L-serine dehydratase (EC 4.2.1.13) of Alternaria chlamydospora. The final active preparation contained four proteins of 96, 52, 14 and 8 kDa as judged by SDS-PAGE.
Maximum enzymatic activity was observed at 45 oC and pH 8.5.
The enzyme was thermolabile.
Km value for L-serine was 39.2 mM.
The enzyme was catalyzed the deamination of DL-serine, L-alanine, glycine, L-threonine, DL-threonine and D-threonine but at slower rates than that found in L-serine.
Pyridoxal phosphate stimulates the activity of L-serine dehydratase.
None of tested metal salts activated the enzyme.
Alternatively the enzyme activity was inhibited by Ni2+, Fe2+, Cu2+ and Zn2+.
L-Cysteine inhibited L-serine dehydratase of Alternaria chlamydospora noncompetitively with a Ki of 5.4 mM.
Stability of the enzyme under different conditions was investigated.
American Psychological Association (APA)
al-Qadib, Siham& al-Tami, Muna Salih. 2006. Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora. Saudi Journal of Biological Sciences،Vol. 13, no. 2, pp.105-114.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-239955
Modern Language Association (MLA)
al-Qadib, Siham& al-Tami, Muna Salih. Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora. Saudi Journal of Biological Sciences Vol. 13, no. 2 (Dec. 2006), pp.105-114.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-239955
American Medical Association (AMA)
al-Qadib, Siham& al-Tami, Muna Salih. Properties of l-serine dehydratase in alternaria chlamydospora. Saudi Journal of Biological Sciences. 2006. Vol. 13, no. 2, pp.105-114.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-239955
Data Type
Journal Articles
Language
English
Notes
Includes bibliographical references : p. 112-113
Record ID
BIM-239955
