Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate

العناوين الأخرى

الاستخلاص و التنقية الجزئية لأنزيم البروتيز من العزلة المحلية Serratia Marcescens

المؤلفون المشاركون

Kazim, Ala Rahim
Ghizar, Rabab
al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi

المصدر

Iraqi Journal of Biotechnology

العدد

المجلد 10، العدد 2 (31 ديسمبر/كانون الأول 2011)، ص ص. 261-272، 12ص.

الناشر

جامعة بغداد معهد الهندسة الوراثية و التقنيات الإحيائية للدراسات العليا

تاريخ النشر

2011-12-31

دولة النشر

العراق

عدد الصفحات

12

التخصصات الرئيسية

الأحياء

الموضوعات

الملخص AR

تم عزل بكتيريا Serratia marcescens من عینة إدرار لمریض مصاب بالتهاب المجاري البولیة و شخصت من قبل مختبر الصحة المركزي.

أظهر فحص الحساسیة للمضادات الحیویة بأن العزلة مقاومة للتتراسایكلین (30 مايكروغرام) و أموكسيسيلين (25 مايكروغرام) و جنتامايسين (30 مايكروغرام) و أمبیسیلین (10 مايكروغرام) و كانامايسين (20 مايكروغرام) و لكن حساسة فقط للمضاد سيبروفلوكساسين (5 مايكروغرام).

تم استخلاص إنزيم البروتييز في وسط LB broth و تمت تنقيته بخطوتين بسيطتين تضمنت الترسيب باستعمال سلفات الأمونيوم و بنسبة إشباع (%50-30) و ديلزة و الترشيح باستعمال المبادل الأيوني DEAE – Cellulose.

أظهرت بأن قمة واحدة كانت تحتوي على فعالية أنزيمية و بعدد مرات تنقية 22.6 و نتائج التأثيرات التثبيطية باستعمال EDTA أظهرت بأن الأنزيم من نوع metalloproteinase و أن الفعالية الأنزيمية قد ازدادت بوجود أيونات المغنيسيوم و انخفضت بوجود أيونات الزنك و النحاس.

و قد تم التوصل إلى ان إنزيم البروتييز ممكن تنشيطه باستعمال مادة Tween 80 بتركيز (1.0%) و Triton X-100 بتركيز (1.0%).

الملخص EN

Serratia marcescens isolated from a patient with urinary tract infection taken from the Central Health Laboratory.

The sensitivity test showed the resistant to the Tetracyclin (30μg), Amoxicillin (25 μg), Gentamycin(30 μg), ampicillin (10μg), and Kanamycin (30μg), but it was sensitive to Ciprofloxacin (5 μg) only.

The extracellular protease was extracted in LB broth and purified in two step included precipitation with (30-55%) saturation of ammonium sulfate, dialysis and ion exchange chromatography by DEAE–Cellulose.

Only one peak contained the enzymatic activity, and purification fold was 22.6 with 37.92% recovery.

Based on the inhibitory effects of EDTA, the protease was characterized as a metalloproteinase.

The enzyme activity was increased in the presence of Mg2+ and decreased in the presence of Cu2+ and Zn2+.

The protease could also be activated by the non-ionic surfactants Tween 80 (1.0%) and Triton X-100 (1.0%).

نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)

al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi& Kazim, Ala Rahim& Ghizar, Rabab. 2011. Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate. Iraqi Journal of Biotechnology،Vol. 10, no. 2, pp.261-272.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-307935

نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)

al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi…[et al.]. Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate. Iraqi Journal of Biotechnology Vol. 10, no. 2 (2011), pp.261-272.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-307935

نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)

al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi& Kazim, Ala Rahim& Ghizar, Rabab. Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate. Iraqi Journal of Biotechnology. 2011. Vol. 10, no. 2, pp.261-272.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-307935

نوع البيانات

مقالات

لغة النص

الإنجليزية

الملاحظات

Includes bibliographical references : p. 270-272

رقم السجل

BIM-307935