Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate
Other Title(s)
الاستخلاص و التنقية الجزئية لأنزيم البروتيز من العزلة المحلية Serratia Marcescens
Joint Authors
Kazim, Ala Rahim
Ghizar, Rabab
al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi
Source
Iraqi Journal of Biotechnology
Issue
Vol. 10, Issue 2 (31 Dec. 2011), pp.261-272, 12 p.
Publisher
University of Baghdad Genetic Engineering and Biotechnology for Postgraduate Studies
Publication Date
2011-12-31
Country of Publication
Iraq
No. of Pages
12
Main Subjects
Topics
Abstract AR
تم عزل بكتيريا Serratia marcescens من عینة إدرار لمریض مصاب بالتهاب المجاري البولیة و شخصت من قبل مختبر الصحة المركزي.
أظهر فحص الحساسیة للمضادات الحیویة بأن العزلة مقاومة للتتراسایكلین (30 مايكروغرام) و أموكسيسيلين (25 مايكروغرام) و جنتامايسين (30 مايكروغرام) و أمبیسیلین (10 مايكروغرام) و كانامايسين (20 مايكروغرام) و لكن حساسة فقط للمضاد سيبروفلوكساسين (5 مايكروغرام).
تم استخلاص إنزيم البروتييز في وسط LB broth و تمت تنقيته بخطوتين بسيطتين تضمنت الترسيب باستعمال سلفات الأمونيوم و بنسبة إشباع (%50-30) و ديلزة و الترشيح باستعمال المبادل الأيوني DEAE – Cellulose.
أظهرت بأن قمة واحدة كانت تحتوي على فعالية أنزيمية و بعدد مرات تنقية 22.6 و نتائج التأثيرات التثبيطية باستعمال EDTA أظهرت بأن الأنزيم من نوع metalloproteinase و أن الفعالية الأنزيمية قد ازدادت بوجود أيونات المغنيسيوم و انخفضت بوجود أيونات الزنك و النحاس.
و قد تم التوصل إلى ان إنزيم البروتييز ممكن تنشيطه باستعمال مادة Tween 80 بتركيز (1.0%) و Triton X-100 بتركيز (1.0%).
Abstract EN
Serratia marcescens isolated from a patient with urinary tract infection taken from the Central Health Laboratory.
The sensitivity test showed the resistant to the Tetracyclin (30μg), Amoxicillin (25 μg), Gentamycin(30 μg), ampicillin (10μg), and Kanamycin (30μg), but it was sensitive to Ciprofloxacin (5 μg) only.
The extracellular protease was extracted in LB broth and purified in two step included precipitation with (30-55%) saturation of ammonium sulfate, dialysis and ion exchange chromatography by DEAE–Cellulose.
Only one peak contained the enzymatic activity, and purification fold was 22.6 with 37.92% recovery.
Based on the inhibitory effects of EDTA, the protease was characterized as a metalloproteinase.
The enzyme activity was increased in the presence of Mg2+ and decreased in the presence of Cu2+ and Zn2+.
The protease could also be activated by the non-ionic surfactants Tween 80 (1.0%) and Triton X-100 (1.0%).
American Psychological Association (APA)
al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi& Kazim, Ala Rahim& Ghizar, Rabab. 2011. Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate. Iraqi Journal of Biotechnology،Vol. 10, no. 2, pp.261-272.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-307935
Modern Language Association (MLA)
al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi…[et al.]. Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate. Iraqi Journal of Biotechnology Vol. 10, no. 2 (2011), pp.261-272.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-307935
American Medical Association (AMA)
al-Azzawi, Raghad Harbi Mahdi& Kazim, Ala Rahim& Ghizar, Rabab. Extraction and partial purification of protease from local serratia marcescens isolate. Iraqi Journal of Biotechnology. 2011. Vol. 10, no. 2, pp.261-272.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-307935
Data Type
Journal Articles
Language
English
Notes
Includes bibliographical references : p. 270-272
Record ID
BIM-307935
