Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum
العناوين الأخرى
فصل جزئي و دراسة بعض الصفات الحركية لأنزيم كلوتاثايون -Sترانسفيريز من مصل الإنسان
المؤلف
المصدر
العدد
المجلد 18، العدد 2 (31 أغسطس/آب 2007)، ص ص. 71-84، 14ص.
الناشر
تاريخ النشر
2007-08-31
دولة النشر
العراق
عدد الصفحات
14
التخصصات الرئيسية
الملخص AR
الدراسة حاولت عزل أنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز من المصل لشخص يعيش في مركز مدينة الموصل.
إذ تم فصل ثلاث حزم رئيسة من البروتينات بتقنية الترشيح الهلامي للراسب البروتيني الناتج من الترسيب بكبريتات الأمونيوم، و أظهرت الحزمة الثانية فعالية عالية لأنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز.
قدر الوزن الجزيئي للأنزيم باستخدام تقنيتي الترشيح الهلامي و الهجرة الكهربائية، و وجد أنه بحدود (24.717) و (24.807) دالتون على التوالي. تم إيجاد الظروف المثالية لفعالية أنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز و كانت كالآتي : استخدام (22.463) ملي مول / لتر من مادة (1-chloro -2, 4- dinitrobenzene (CDNB)) كمادة أساس و (0.11) مول / لتر من المحلول المنظم (Phosphate buffer) عند أس هيدروجيني (6.4) و درجة حرارة تحضين (25) م° بفترة زمنية مقدارها (12) دقيقة.
و باستخدام رسم لاين ويفر – برك تم أيجاد قيمة السرعة القصوى (Vmax) و ثابت مكيلس (Km) و كانتا مساوية لـ (0.625 مايكرومول /دقيقة) و (10.526) ملي مول/ لتر على التوالي.
كذلك تمت دراسة تأثير المثبط بنزايل كلورايد على فعالية أنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز، و بينت النتائج أن التثبيط غير تنافسي عند التركيز (30) ملي مول / لتر.
الملخص EN
This study attempts to isolate the GST from serum of human in city center of Mosul.
Three proteinous components had been isolated by gel filtration chromatography from the precipitate produced by ammonium sulfate.
It was found that only the second peak had a high activity for GST.
The apparent molecular weight of the isolated GST using gel filtration chromatography and SDS-PAGE was (24,717) and (24,807) Dalton respectively.
Maximum activity for GST was obtained using (22.463) mmol / l of 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB) as substrate, phosphate buffer (0.11 M / l) as a buffer at pH (6.4) for (12) minutes in incubation at (25)°C.
Using lineweaver–burk plot, the maximum velocity (Vmax) and Michaelis constant (Km) were (0.625) μmol/ min and (10.526) mmol / l respectively.
Benzyl chloride inhibition on the GST activity were investigated and showed noncompetitive inhibition at a concentration of (30) mmol / l.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
al-Hilali, Luayy A.. 2007. Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum. Rafidain Journal of Science،Vol. 18, no. 2, pp.71-84.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343053
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
al-Hilali, Luayy A.. Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum. Rafidain Journal of Science Vol. 18, no. 2 (2007), pp.71-84.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343053
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
al-Hilali, Luayy A.. Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum. Rafidain Journal of Science. 2007. Vol. 18, no. 2, pp.71-84.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343053
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
الإنجليزية
الملاحظات
Includes bibliographical references : p. 83-84
رقم السجل
BIM-343053
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
منصة "معرفة" للكتاب العربي الجامعي الرقمي 
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر
