Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum
Other Title(s)
فصل جزئي و دراسة بعض الصفات الحركية لأنزيم كلوتاثايون -Sترانسفيريز من مصل الإنسان
Author
Source
Issue
Vol. 18, Issue 2 (31 Aug. 2007), pp.71-84, 14 p.
Publisher
University of Mosul College of Science
Publication Date
2007-08-31
Country of Publication
Iraq
No. of Pages
14
Main Subjects
Abstract AR
الدراسة حاولت عزل أنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز من المصل لشخص يعيش في مركز مدينة الموصل.
إذ تم فصل ثلاث حزم رئيسة من البروتينات بتقنية الترشيح الهلامي للراسب البروتيني الناتج من الترسيب بكبريتات الأمونيوم، و أظهرت الحزمة الثانية فعالية عالية لأنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز.
قدر الوزن الجزيئي للأنزيم باستخدام تقنيتي الترشيح الهلامي و الهجرة الكهربائية، و وجد أنه بحدود (24.717) و (24.807) دالتون على التوالي. تم إيجاد الظروف المثالية لفعالية أنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز و كانت كالآتي : استخدام (22.463) ملي مول / لتر من مادة (1-chloro -2, 4- dinitrobenzene (CDNB)) كمادة أساس و (0.11) مول / لتر من المحلول المنظم (Phosphate buffer) عند أس هيدروجيني (6.4) و درجة حرارة تحضين (25) م° بفترة زمنية مقدارها (12) دقيقة.
و باستخدام رسم لاين ويفر – برك تم أيجاد قيمة السرعة القصوى (Vmax) و ثابت مكيلس (Km) و كانتا مساوية لـ (0.625 مايكرومول /دقيقة) و (10.526) ملي مول/ لتر على التوالي.
كذلك تمت دراسة تأثير المثبط بنزايل كلورايد على فعالية أنزيم كلوتاثايون -S ترانسفيريز، و بينت النتائج أن التثبيط غير تنافسي عند التركيز (30) ملي مول / لتر.
Abstract EN
This study attempts to isolate the GST from serum of human in city center of Mosul.
Three proteinous components had been isolated by gel filtration chromatography from the precipitate produced by ammonium sulfate.
It was found that only the second peak had a high activity for GST.
The apparent molecular weight of the isolated GST using gel filtration chromatography and SDS-PAGE was (24,717) and (24,807) Dalton respectively.
Maximum activity for GST was obtained using (22.463) mmol / l of 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB) as substrate, phosphate buffer (0.11 M / l) as a buffer at pH (6.4) for (12) minutes in incubation at (25)°C.
Using lineweaver–burk plot, the maximum velocity (Vmax) and Michaelis constant (Km) were (0.625) μmol/ min and (10.526) mmol / l respectively.
Benzyl chloride inhibition on the GST activity were investigated and showed noncompetitive inhibition at a concentration of (30) mmol / l.
American Psychological Association (APA)
al-Hilali, Luayy A.. 2007. Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum. Rafidain Journal of Science،Vol. 18, no. 2, pp.71-84.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343053
Modern Language Association (MLA)
al-Hilali, Luayy A.. Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum. Rafidain Journal of Science Vol. 18, no. 2 (2007), pp.71-84.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343053
American Medical Association (AMA)
al-Hilali, Luayy A.. Partial separation and some kinetic studies of glutathione S-transferrase (GST) in human serum. Rafidain Journal of Science. 2007. Vol. 18, no. 2, pp.71-84.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343053
Data Type
Journal Articles
Language
English
Notes
Includes bibliographical references : p. 83-84
Record ID
BIM-343053
