Purification and characterization of protopectinase produced by Kluyveromyces marxianus
العناوين الأخرى
تقنية و توصيف إنزيم البروتوبكتينيز المنتج بخميرة كليفيروميسيس ماركسيانس
المؤلف
المصدر
Journal of King Abdulaziz University : Sciences
العدد
المجلد 19، العدد 1 (31 ديسمبر/كانون الأول 2007)، ص ص. 139-153، 15ص.
الناشر
جامعة الملك عبد العزيز مركز النشر العلمي
تاريخ النشر
2007-12-31
دولة النشر
السعودية
عدد الصفحات
15
التخصصات الرئيسية
الملخص AR
تم تنقية إنزيم البروتوبكتينيز الخام المتحصل عليه من مزارع خميرة كليفيروميسيس ماركسيانس بالترتيب الجزئي باستخدام كبريتات الأمونيوم.
وجد أن الجزء المترسب عند تركيز 65% من كبريتات الأمونيوم هو أكثرها كفاءة من حيث النشاط الأنزيمي.
تم بعد ذلك إجراء تنقية أكثر لهذا الجزء المستخدم طريقة ترشيح الجل على مركب سيفادكس س - 50, و تبعها استخدام كروماتوجراف التبادل الأيوني على مركب سيفادكس ج - 75.
نتج عن ذلك 4 ذروات لمكونات إنزيم البروتوبكتينيز.
و كان بروتين الذروة الثانية أكثرهم إظهارا للنشاط الأنزيمي. و لقد ظهر الإنزيم المنقى جزئيا أنشطة تحليلية مختلفة لبعض مصادر البروبكتين, تم بعد توصيف الإنزيم المنقى بدراسة تركيزه, و كمية مادة التفاعل, و الأسس الهيدروجيني, و درجات الحرارة لوسط التفاعل الإنزيمي.
كما اتضح ثبات الإنزيم حراريا حتى 50° م و أس هيدروجيني يتراوح بين 4 و 7. استجاب النشاط الإنزيمي بطريقة متباينة لكل من أيونات العناصر المختلفة و بعض المثبطات الإنزيمية.
و أوضح محتوى الإنزيم من الأحماض الأمينية احتواءه على نسبة عالية من الجلايسين و نسب متوسطة لكل من الجلوتاميك و الألانين و كذلك الليوسين, و احتواءه على نسبة قليلة من البرولين و السيسيتين, و التيروسين.
الملخص EN
The crude protopectinase preparation obtained from Kluyveromyces marxianus cultures was partially purified by fractional precipitation with ammonium sulphate.
At 65 % ammonium sulphate, the most active fractionation was obtained.
Further purification by gel filtration on CM-Sephadix C-50 followed by ion exchange chromatography on Sephadix G-75 yielded 4 peaks of protopectinase components.
The second peak was the major one containing most of the recovered protein and all the protopectinase activity.
The enzyme showed different hydrolytic activities on some protopectin sources.
Characterization of the enzyme including, enzyme concentration, amount of substrate, pH and temperature of the reaction mixture was carried out.
The enzyme was stable up to 50ºC and at pH range between 4 and 7.
The enzyme activity was responded differently to the tested metal ions and some inhibitors.
The amino acids composition of the enzyme showed a high proportion of glycine and moderate amounts of glutamic acid, alanine and leucine but poor contents of proline, cysteine and tyrosine.
نمط استشهاد جمعية علماء النفس الأمريكية (APA)
Kabli, Salih Abd Allah. 2007. Purification and characterization of protopectinase produced by Kluyveromyces marxianus. Journal of King Abdulaziz University : Sciences،Vol. 19, no. 1, pp.139-153.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343895
نمط استشهاد الجمعية الأمريكية للغات الحديثة (MLA)
Kabli, Salih Abd Allah. Purification and characterization of protopectinase produced by Kluyveromyces marxianus. Journal of King Abdulaziz University : Sciences Vol. 19, no. 1 (2007), pp.139-153.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343895
نمط استشهاد الجمعية الطبية الأمريكية (AMA)
Kabli, Salih Abd Allah. Purification and characterization of protopectinase produced by Kluyveromyces marxianus. Journal of King Abdulaziz University : Sciences. 2007. Vol. 19, no. 1, pp.139-153.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-343895
نوع البيانات
مقالات
لغة النص
الإنجليزية
الملاحظات
Includes bibliographical references : p. 151-152
رقم السجل
BIM-343895
قاعدة معامل التأثير والاستشهادات المرجعية العربي "ارسيف Arcif"
أضخم قاعدة بيانات عربية للاستشهادات المرجعية للمجلات العلمية المحكمة الصادرة في العالم العربي
تقوم هذه الخدمة بالتحقق من التشابه أو الانتحال في الأبحاث والمقالات العلمية والأطروحات الجامعية والكتب والأبحاث باللغة العربية، وتحديد درجة التشابه أو أصالة الأعمال البحثية وحماية ملكيتها الفكرية. تعرف اكثر