Thermodynamic Properties of Hydrogen Peroxide Binding to Bovine Liver Catalase
Other Title(s)
دراسة الخواص الثيرموديناميكية لإرتباط إنزيم كتاليز الكبد البقري مع فوق أكسيد الهيدروجين
Joint Authors
Yasin, Ziyad
Jad Allah, Salah al-Din Yusuf
Source
IUG Journal of Natural Studies
Issue
Vol. 17, Issue 1 (31 Jan. 2009), pp.37-45, 9 p.
Publisher
The Islamic University-Gaza Deanship of Research and Graduate Affairs
Publication Date
2009-01-31
Country of Publication
Palestine (Gaza Strip)
No. of Pages
9
Main Subjects
Abstract AR
في هذه الدراسة تم تحضير إنزيم الكتاليز من عينة من كبد البقر باستخدام تقنية الكروماتوجرافي ذو الألفة السليلوزية.
و قد تمت متابعة إرتباط فوق أكسيد الهيدروجين بالإنزيم بقياس التغير في شدة التوهج الإشعاعي (الفلورسنس) على الطول الموجي 435 nm.
و تم حساب قيم ثوابت الإرتباط على درجات حرارة مختلفة في المدى C° 50-25 بالإستعانة بطريقة Chipman.
و بينت النتائج أن ثوابت الإرتباط كانت معتمدة على درجات الحرارة فكانت قيمة ثابت الإرتباط على C° 25 مساوية 2.4 x 105 M-1.
بالإضافة إلى أنه قد تم في هذا البحث حساب العامل الثيرموديناميكية للإرتباط الناشئ كما تم الإستعانة بمخططات فانت هوف لهذا الغرض.
و في النهاية بينت النتائج أن الإرتباط الناشئ كان مرغوبا فيه من ناحية الإنثالبي و لكنه غير مرغوب فيه من ناحية الإنتروبي.
Abstract EN
Catalase [CAT: EC 1.11.16] was purified from bovine liver using cellulose affinity chromatography and some enzyme characteristics were investigated.
The interaction of H2O2 with catalase was investigated by fluorescence spectroscopy, and the change in intrinsic fluorescence intensity at 435 nm was used to estimate the association constant of the interaction.
The binding process resulted in a change in the intrinsic fluorescence.
The emission spectra were analyzed according to a model described by Chapman et al., to obtain the association constant (ka) values in the temperature range of 25-50 ˚C.
The results showed that the association constants were temperature dependent.
The value of Ka at 25°C was 2.4 × 105 M–1.
Moreover, the thermodynamic parameters for the interaction H2O2 / BLC were obtained from Van's Hoff plot.
The results indicated that the interaction was enthalpically driven accompanied by negative entropic contribution in the studied temperature range.
The association constant values were determined from Van's Hoff plots.
American Psychological Association (APA)
Yasin, Ziyad& Jad Allah, Salah al-Din Yusuf. 2009. Thermodynamic Properties of Hydrogen Peroxide Binding to Bovine Liver Catalase. IUG Journal of Natural Studies،Vol. 17, no. 1, pp.37-45.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-9737
Modern Language Association (MLA)
Yasin, Ziyad& Jad Allah, Salah al-Din Yusuf. Thermodynamic Properties of Hydrogen Peroxide Binding to Bovine Liver Catalase. IUG Journal of Natural Studies Vol. 17, no. 1 (Jan. 2009), pp.37-45.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-9737
American Medical Association (AMA)
Yasin, Ziyad& Jad Allah, Salah al-Din Yusuf. Thermodynamic Properties of Hydrogen Peroxide Binding to Bovine Liver Catalase. IUG Journal of Natural Studies. 2009. Vol. 17, no. 1, pp.37-45.
https://search.emarefa.net/detail/BIM-9737
Data Type
Journal Articles
Language
English
Notes
Includes bibliographical references: p. 44-45
Record ID
BIM-9737
