Caracteristiques de la metalloprotease produite par aspergillus oryzae sur dechets d’oranges

Abstract FRE

La protéase neutre (métalloprotéase) est produite par une moisissure mésophyle (Aspergillus oryzae) par fermentation d’un milieu à base de déchets d’oranges, enrichi par le « corn-steep liquor » et tamponné à pH 6 préalablement optimisé.

Une activité protéasique de 2635 U et une biomasse de 15, 42 g sont obtenues au bout de 52 heures de culture.

La protéase est séparée des protéines non enzymatiques par une précipitation par le sulfate d’ammonium et une chromatographie sur Sephacryl S-200.

La fraction active issue de cette dernière technique correspond à un rendement de 40% et un degré de purification de 16.

Les caractéristiques de la protéase partiellement purifiée montrent qu’il s’agit d’une métalloenzyme (inhibition par l’EDTA) avec une constante d’inhibition de 25x 10-4 M.

Son pH optimal est de 7 et sa température optimale de 40°C avec un temps de demi-vie de 8 minutes à 60°C.

L’enzyme est également inhibée par le fer et le mercure.

Elle est activée par le cobalt, le calcium, le manganèse et le nickel.